颜宁， 山东莱芜人 ，女，1977年11月生。美国普林斯顿大学分子生物学系博士后，清华大学生命科学学院教授，博士生导师。
　　
　　教育经历
　　
　　1996—2000 清华大学生物科学与技术系，学士；
　　
　　2000—2004 美国普林斯顿大学分子生物学系，博士；
　　
　　2005—2007 美国普林斯顿大学分子生物学系，博士后。
　　
　　工作经历
　　
　　2007-至今 清华大学教授。
　　
　　人类基因组中编码蛋白的所有基因约有30%编码膜蛋白（membrane proteins）。膜蛋白在一切生命过程中起着关键作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。因此，对膜蛋白结构与功能的研究具有极高的生物学意义及医药应用前景。但是由于研究手段有限，对膜蛋白的生物学功能以及结构研究极为困难。
　　
　　转运蛋白（transport proteins）是膜蛋白的一大类，介导生物膜内外的化学物质以及信号交换。脂质双分子层在细胞或细胞器周围形成了一道疏水屏障， 将其与周围环境隔绝起来。尽管有一些小分子可以直接渗透通过膜，但是大部分的亲水性化合物，如糖，氨基酸，离子，药物等等，都需要特异的转运蛋白的帮助来通过疏水屏障。因此，转运蛋白在营养物质摄取，代谢产物释放以及信号转导等广泛的细胞活动中起着重要的作用。大量疾病都与膜转运蛋白功能失常有关，转运蛋白是诸如抗抑郁剂，抗酸剂等大量药物的直接靶点。
　　
　　我们的研究兴趣主要集中在次级主动运输蛋白（secondary active transporters）的工作机理上。交替通路模型（alternating-access model）被用来解释转运蛋白的工作机理，在这个模型中，转运蛋白至少采取两种构象来进行底物的装载及卸载：一种向膜外开放，一种向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。但是，仍有两个最有趣的基本问题没有解决。第一,主动运输的能量偶联机制是什么？第二，在转运过程中，是什么因素触发了转运蛋白的构象变化？我们实验室使用基于结构的研究手段对次级主动运输蛋白进行研究，以期解决转运蛋白工作机理中的基本问题。