
王志新(1953年8月10日—),出生于北京。生物化学、生物物理学家,清华大学生命科学学院教授。1997年当选为中国科学院院士。1998年加入九三学社。王志新创造性地将统计力学应用于酶学研究,所有非解-聚合的别构酶模型给出了统一的理论框架;系统地研究了酶的抑制、激活作用机制及动力学等。2012年成为互动百科科学顾问团名誉顾问。
自20世纪80年代以来,王志新在六个方面取得了一些重要研究成果:
(1)创造性地将统计力学应用于酶学研究,对所有非解离-聚合的别构酶模型给出了统一的理论框架,解决了二十多年来用热力学方法一直没有解决的问题。提出了一个确定寡聚酶分子中最小功能单位数目的动力学方法,为研究寡聚酶结构与功能的关系提供了一个新的手段。
(2)系统地研究了酶的抑制、激活作用机制及动力学,为发展和完善酶活性不可逆抑制动力学的理论体系做出了重要的贡献,得到了国际同行的重视。
(3)提出了一个确定蛋白质与配体结合化学计量和解离常数的新方法。这一方法在理论上比传统的分光光度滴定方法更为严格,适用性更广,为发展和设计新的自动滴定仪器奠定了理论基础。首次给出了描述竞争性配体置换实验和三位点结合模型的解析表达式,根据这两个公式,利用非线性最小二乘法可以方便、准确地确定相应的结合常数。
(4)从理论上深入研究了解离-聚合酶催化反应系统的底物反应动力学过程,提出了一个确定解离-聚合酶催化反应动力学常数的新方法,并以磷酸化酶α为例,测定了该酶的解离、聚合速度常数以及底物对酶解离、聚合的影响。
(5)提出了测定蛋白磷酸酯酶活力和磷酸化酶激酶活力的两个新方法。这两个方法具有可连续监测和灵敏度高的优点。对蛋白质分子的磷酸化和去磷酸化过程中的底物反应动力学进行了系统的理论研究,并以磷酸化酶α和磷酸酯酶为材料,对所提出的理论模型进行了实验验证。
(6)解决了蛋白质二级结构预测研究中的几个重要理论问题:①提出了“用信息量作为评价一个预测方法价值的客观指标”的观点;②从理论上给出了随着已知空间结构的蛋白质数目的增加,蛋白质二级结构预测的精度可以进一步提高的严格证明;③提出了一个从现有蛋白质数据库中抽取尽可能多的有用信息的新方法;④提出了一个制定最佳预测规则的方案;⑤用严格的统计学方法给出了蛋白质折叠类型总数仅为650种左右的估计。